بیماری آمیلوئیدوز

اشتراک گذاری

اشتراک گذاری در facebook
اشتراک گذاری در twitter
اشتراک گذاری در linkedin
اشتراک گذاری در reddit
آمیلئویدوز

در آمیلوئیدوز ، “آمیلوئید” به نشاسته شباهت دارد و به مشاهدات دانشمند آلمانی رودولف ویرچو ، دانشمندان آلمانی ، که رسوبات مرموز در بافت را دیدند که با ید رنگ آبی درست می کند ، مانند نشاسته گیاه باز می گردد.همانطور که مشخص شد ، آمیلوئیدها در واقع فقط پروتئین هایی هستند که شکل غیرطبیعی می گیرند و باعث می شود آنها به هم بچسبند و در بافت ها مستقر شوند.و آمیلوئیدوز نام بیماری است که در نتیجه آسیب بافتی از این رسوبات پروتئین ایجاد می شود.به طور معمول ، سلولهای ما هر لحظه هزاران پروتئین تولید می کنند و برای انجام صحیح وظایف خود باید این پروتئین ها به شکل خاصی جمع شوند.اگر یک پروتئین نادرست برابر شود ، به طور طبیعی بلافاصله لخته می شود و توسط پروتئازها از بین می رود ، آنزیم هایی هستند که پروتئین های بزرگتر را در قسمت های ریز خرد می کنند.در آمیلوئیدوز ، چند روش مختلف وجود دارد که تاشو پروتئین می تواند به اشتباه انجام شود.یک راه این است که پروتئین های طبیعی به مقدار بسیار زیادی تولید می شوند ، و فقط بخش کوچکی از آنها به طور نادرست برابر می شوند.گزینه دوم این است که پروتئین های غیر طبیعی با توالی اسید آمینه نادرست در مقادیر طبیعی تولید می شوند و به طور نادرست برابر می شوند.در هر صورت ، پروتئین های نادرست بنام آمیلوئیدها شروع به ساخت می کنند.بعضی اوقات به راحتی عمل بسیاری از آنها وجود دارد که پروتئاز را اداره کند ، و بعضی اوقات شیوه تاشو آنها را تجزیه می کند – کمی شبیه پسته ای که فاقد انگشتان دست باشد. کابوس.هنگامی که پروتئین های آمیلوئید از سلول دفع می شوند ، آنها تمایل به جمع شدن یک ساختار سفت و سخت و نامحلول به نام یک ورق β دارند – مانند یک ورق کاغذ خورده.این ورق ها پس از آن در فضای خارج سلولی بافت ها قرار می گیرند و باعث آسیب می شوند.بنابراین آمیلوئیدوز فرآیندی است که رسوب پروتئین اضافی در آن وجود دارد ، و بسیاری از پروتئین ها و بیماری های مختلف وجود دارند که همان روند اساسی را دنبال می کنند.به طور کلی ، آمیلوئیدوز می تواند سیستمیک باشد ، به این معنی که این رسوبات پروتئینی در سیستم های مختلف اندام رخ می دهد ، یا می تواند محلی سازی شود ، به این معنی که در یک اندام رخ می دهد.تا همین اواخر ، آمیلوئیدوز سیستمیک بیشتر به آمیلوئیدوز اولیه تقسیم می شد ، جایی که تصور می شد که آمیلوئیدوز مشکل اصلی است ، و آمیلوئیدوز ثانویه ، جایی است که روند بیماری شناخته شده دیگری وجود داشت که منجر به رسوب پروتئین شد.با این حال ، این کاملاً دقیق نیست ، زیرا یک فرایند بیماری اساسی حتی در شکل اولیه مشخص شده است.خوب ، بنابراین ، آمیلوئیدوز AL ، که قبلاً به عنوان آمیلوئیدوز اولیه شناخته می شد ، جایی است که “A” به آمیلوئیدوز مراجعه می کند و “L” به زنجیره سبک ایمونوگلوبولین به عنوان پروتئینی گفته می شود که نادرست و رسوب می شود.در اختلالات سلولی پلاسما ، مانند میلوما متعدد ، سلولهای پلاسما در مغز استخوان زنجیرهای سبک تری نسبت به زنجیره های سنگین ایجاد می کنند و آن زنجیره های نور اضافی در خون نشت می کند.از آنجا که زنجیره های نوری زیادی وجود دارد ، برخی از آنها در پروتئین های AL غلبه می کنند و در بافت های مختلفی ایجاد می شوند.در آمیلوئیدوز AA ، که قبلاً به عنوان آمیلوئیدوز ثانویه شناخته می شد ، پروتئین سوخته از آمیلوئید A سرم ناشی می شود.در شرایط عادی ، آمیلوئید A سرم یک پروتئین به درستی خورده است که یک واکنش دهنده فاز حاد است به این معنی که هر زمان التهاب وجود داشته باشد توسط کبد ترشح می شود.اما وقتی التهاب خیلی طولانی شود ، مانند آرتریت روماتوئید ، بیماری التهابی روده ، سرطانهای مختلف یا اختلالات ایمنی ارثی مانند تب مدیترانه ای خانوادگی ، آمیلوئید سرم زیادی در خون وجود دارد.و بخش کمی از آمیلوئید سرم A به طور خودبخود نادرست در آمیلوئیدهای AA قرار می گیرد ، که در نهایت با تجمع در بافتهای ایجاد آمیلوئیدوز جمع می شوند.در آمیلوئیدوز سیستمیک ، آمیلوئیدها در اندامهای مختلف سپرده می شوند.در کلیه ها ، رسوبات آمیلوئید می تواند به podocytes ، یعنی سلول هایی که گلومرول را خط می کنند آسیب برساند.هنگامی که پدوسیت ها آسیب می بینند ، پروتئین هایی مانند آلبومین به ادرار می ریزند ، که منجر به پروتئینوری – پروتئین در ادرار ، به طور معمول بیشتر از 3.5 گرم در روز و هیپوآلبومینمی است – که آلبومین کم خون است.با گذشت زمان ، با پروتئین کمتری در خون ، فشار تورمی کاهش می یابد و باعث می شود آب از رگ های خونی و به بافت ها منتقل شود ، به نام ادم.آلبومین و پروتئین های دیگر که به طور طبیعی سنتز لیپیدها یا چربی را مهار می کنند ، بنابراین از دست دادن آنها منجر به هایپرلیپیدمی می شود – که این افزایش سطح لیپیدها در خون است.اینها نشانه‌های سندرم نفروتیک هستند: پروتئینوری ، هیپوآلبومینمی ، ادم و هایپرلیپیدمی.در حال حاضر ، در قلب ، رسوبات آمیلوئید می تواند دیواره های قلب را سفت و غیر سازگار کند و این می تواند منجر به کاردیومیوپاتی محدود کننده شود ، یعنی زمانی که بطن قادر به کشش و پر شدن از خون نیست.با گذشت زمان که می تواند منجر به نارسایی احتقانی قلب شود.رسوبات آمیلوئید همچنین می تواند در سیستم هدایت الکتریکی قلب اختلال ایجاد کند ، و باعث ایجاد آریتمی یا ضربان قلب نامنظم می شود.در روده ها ، رسوبات آمیلوئید می تواند به نوک ویله های روده آسیب برساند که بینی های کوچک انگشتی را افزایش می دهد

انگلیسی

In amyloidosis, “amyloid” refers to starch-like, and it goes back to an observation made by the German scientist Rudolf Virchow, who saw mysterious deposits in the tissue that stained blue with iodine, just like plant starch.As it turns out, amyloids are actually just proteins that take on an abnormal shape, which makes them stick together and settle in tissues.ش

And amyloidosis is the name for the disease that develops as a result of the tissue damage from these protein deposits.

Normally, our cells produce thousands of proteins each and every moment, and these proteins need to fold into a particular shape in order to do their jobs properly.

If a protein folds incorrectly, it’s normally spotted right away and destroyed by proteases, which are enzymes that chop up larger proteins into tiny bits.

In amyloidosis, there are a few different ways that protein folding can go wrong.

One way is when normal proteins are produced in enormous amounts, and just a small fraction of them fold incorrectly.

A second option is that abnormal proteins with incorrect amino acid sequences are produced in normal amounts, and they fold incorrectly.

Either way, the misfolded proteins, called amyloids start to build up.

Sometimes there’s simply too many of them for the protease to handle, and other times, the way that they’re folded makes them tough to break down – a bit like a pistachio that doesn’t have an opening for your fingers to work with. Nightmare.

When the amyloid proteins get excreted out of the cell, they tend to clump together forming a rigid, insoluble structure called a β-sheet – like a folded sheet of paper.

These β- sheets then deposit in the extracellular space of tissues and cause damage.

So amyloidosis is a process where there are extra protein deposits, and there are many different proteins and diseases that follow that same underlying process.

In general, amyloidosis can be systemic, meaning that those protein deposits occur in multiple organ systems, or it can be localized, meaning that they occur in one organ.

Until recently, systemic amyloidosis was further broken down into primary amyloidosis, which is where amyloidosis was thought to be the main problem, and secondary amyloidosis, which is where there was another known disease process that resulted in the protein deposits.

However, this is not totally accurate, since an underlying disease process has been identified even in the primary form.

OK, so, AL amyloidosis, previously known as primary amyloidosis, is where “A” refers to amyloidosis and “L” refers to the immunoglobulin light chain as the protein that gets misfolded and deposited.

In plasma cell disorders, like multiple myelomaplasma cells in the bone marrow produce more light chains than heavy chains, and those excess light chains leak out into the blood.

Since there are so many light chains, some misfold into AL proteins, and build up in various tissues.

In AA amyloidosis, previously known as secondary amyloidosis the misfolded protein comes from serum amyloid A.

Under normal conditions, serum amyloid A is a properly folded protein that’s an acute phase reactant meaning that it’s secreted into the bloodstream by the liver whenever there’s inflammation.

But when inflammation goes on for too long, like in rheumatoid arthritisinflammatory bowel disease, various cancers, or hereditary immune disorders like Familial Mediterranean fever, there’s lots of serum amyloid A in the blood.

And a small proportion of the serum amyloid A spontaneously folds incorrectly into AA amyloids, which end up accumulating within tissues creating amyloidosis.

In systemic amyloidosisamyloids deposit in various organs.

In the kidneys, amyloid deposits can damage the podocytes, which are the cells that line the glomerulus.

When the podocytes are damaged, proteins like albumin spill into the urine, which results in proteinuria – protein in the urine, typically greater than 3.5 grams per day and hypoalbuminemia – which is low albumin in the blood.

Over time, with less protein in the blood the oncotic pressure falls, and that drives water out of the blood vessels and into the tissues, called edema.

Albumin and other proteins that normally inhibit the synthesis of lipids, or fat, so losing them leads to hyperlipidemia – which is increased levels of lipid in the blood.

Those are the hallmarks of nephrotic syndromeproteinuriahypoalbuminemiaedema, and hyperlipidemia.

Now, in the heart, amyloid deposits can make the heart walls stiff and non-compliant and that can lead to restrictive cardiomyopathy, which is when the ventricle is unable to stretch out and fill up with blood.

Over time that can lead to congestive heart failure.

Amyloid deposits can also interfere with the electrical conduction system of the heart, causing arrhythmias, or an irregular heartbeat.

In the intestinesamyloid deposits can damage the tips of intestinal villi which are the tiny fingerlike projections that increase the surface area available for absorbing nutrients.

When the villi are damaged, nutrients don’t get absorbed and simply end up in the stool.

Amyloid deposits can also build up in the liver, spleen, or tongue, making them enlarge.

Finally, amyloid deposits can injure peripheral nerve fibers, like the ones carrying sensory or motor signals, or autonomic nerves that control things like digestion and blood pressure.

In localized amyloidosisamyloid deposits in a single organ.

And a well-known example is Alzheimer’s disease.

Alzheimer’s is a neurodegenerative disease caused when proteins called Aβ peptides collect in one organ – the brain.

These Αβ peptides clump together and form plaques that sit outside of neurons and interfere with neuron- to- neuron signaling.

Amyloid plaques also deposit in the walls of blood vessels in the brain, called amyloid angiopathy, which weakens the walls of the blood vessels and increases the risk of hemorrhage or rupture.

These plaques can trigger an inflammatory response and that can cause damage to the neurons – over time leading to problems with brain functions like memory.

Another example of localized amyloidosis is familial amyloid cardiomyopathy, also known as ATTR amyloidosis.

This is a genetic disorder where mutant transthyretin protein, or TTR, is misfolded and deposits in heart tissue, causing restrictive cardiomyopathy.

In contrast, there’s also senile cardiac amyloidosis, which is when normal TTR protein gradually begins to deposit in the heart.

This only becomes a problem, though, when it has gone on for a long time – so it mostly affects the elderly.

Amyloids can also deposit is the pancreas.

For example, in diabetes mellitus type II, the beta- cells of the pancreas, found in the islets of langerhanspump out more insulin than normal.

But along with increased insulin production beta- cells also secrete an increased amount of a protein called islet amyloid peptide, or amylin.

Over timeamylin aggregates between beta cells in the islets of the pancreas, causing inflammation which leads to damage and beta cell death.

The symptoms of amyloidosis vary widely.

With kidney damage, there is swelling in the face, ankles, and legs, heart damage can lead to palpitations and shortness of breath, and intestinal damage can cause malabsorption and weight loss.

Some individuals develop a large tongue which can interfere with speech and swallowing, and cause noisy breathing at night.

Nerve damage can lead to numbness or pain in the fingers and toes, as well as alternating bouts of diarrhea and constipation, or orthostatic hypotension, meaning that blood pressure falls, causing the person to feel light- headed, whenever they are standing up.

The central nervous system is often spared, except in Alzheimer’s disease, where the main symptom is memory loss and difficulty learning new skills.

The diagnosis of amyloidosis typically requires a biopsy of the involved organ or by doing a “fat pad biopsy” which is when fat is taken from the abdomen.

The sample is then dyed with a special Congo red staining, which makes amyloid take on a characteristic pink color.

When it’s seen under polarized light, the amyloid proteins appear apple-green in color.

Unfortunately, there’s no way to effectively remove the amyloid deposits, so if there’s extensive damage to an organ, than organ transplantation can be tried.

0 پاسخ به "بیماری آمیلوئیدوز"

ارسال یک پیام

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *

درباره ما

بیستوری برند شرکت دانش گستران طب برنا میباشد که از سال ۱۳۹۸ به منظور ارتقا سطح علمی در رشته دامپزشکی فعالیت مینماید این مجموعه با برگزاری بیش از ۲۰۰۰ ساعت وبینار دامپزشکی سابقه درخشانی در برگزاری رویداد دامپزشکی درکشور دارا میباشد

بیستوری در شبکه های اجتماعی

بررسی گواهینامه

عضویت در خبرنامه پیامکی

اطلاع پیامکی از آخرین تخفیف های بیستوری این پیامک ها هر دوهفته یا یک هفته یکبار ارسال میگردند.

© کپی بخش یا کل هر کدام از مطالب بیستوری تنها با کسب مجوز مکتوب امکان پذیر است.

طراحی شده توسط BISTURI TEAM

خبر مهم

وبینار ها خلاصه دارن...

وبینار های بیستوری اینبار با خلاصه های دانشجو های دامپزشکی...

برای شروع ثبت نام کنید

اگر تا کنون در بیستوری ثبت نام نکرده اید همین الان ثبت نام کنید وبرای اولین خرید وبینار 25 درصد تخفیف هدیه بگیرید.